Julia's Blog

國立清華大學生物資訊與結構生物研究所助理教授鄭惠春，

研究動力蛋白ATP 如何調控結構變化，及調控其內ATP的水解循環，

獲國際知名期刊《Cell》刊登，

此研究可望成為帕金森氏症、阿茲海默症等神經退化疾病研究基礎。

鄭惠春的研究《Allosteric Communication in the Dynein Motor Domain》

獲得國際級期刊關注；她表示，瞭解動力蛋白的結構變化機制，

能增加世人對於分子馬達的了解。

在醫學上，動力蛋白和許多神經退化疾病有所牽連，

如帕金森氏症、亨丁頓舞蹈症、阿茲海默症。

透過對動力蛋白的研究，增進對這些疾病更深入的了解，期望未來可以透過這些分子研究，

研究出藥物，加速或減緩分子運動，達到抑制疾病的效果。

鄭惠春指出，近年來分子馬達成為非常熱門的研究主題，

其中許多分子馬達的機制已被解開，但動力蛋白卻是個例外。

雖然早在1960年代就已發現其存在，但半個世紀以來，科學家對其作用機制卻所知有限，

主要原因在於動力蛋白分子量極大，不易被大量純化，故鮮少有機會進一步定量分析。

為了解決純化和結晶不易的困難，她提出1種新構想，利用蛋白質工程的手法化繁為簡，

剪裁該動力蛋白，只保留核心部份，提高該蛋白的產率，並增加其結晶的成功率。

除了解決純化的問題之外，鄭惠春以X光繞射獲得動力蛋白的三維結構，

並與加州大學舊金山分校博士Gira Bhabha利用低溫電子顯微鏡技術，

揭開動力蛋白部份的運動機制，包括動力蛋白在三度空間的結構，

及它在運輸物質時，形狀的變化等，了解分子如何運作、作用，

這是世界上首次有辦法針對動力蛋白運動機制進行深入了解。

  
     
 (2015-01-20 中國時報記者／徐養齡／新竹報導)