國立清華大學生物資訊與結構生物研究所助理教授鄭惠春,
研究動力蛋白ATP 如何調控結構變化,及調控其內ATP的水解循環,
獲國際知名期刊《Cell》刊登,
此研究可望成為帕金森氏症、阿茲海默症等神經退化疾病研究基礎。
鄭惠春的研究《Allosteric Communication in the Dynein Motor Domain》
獲得國際級期刊關注;她表示,瞭解動力蛋白的結構變化機制,
能增加世人對於分子馬達的了解。
在醫學上,動力蛋白和許多神經退化疾病有所牽連,
如帕金森氏症、亨丁頓舞蹈症、阿茲海默症。
透過對動力蛋白的研究,增進對這些疾病更深入的了解,期望未來可以透過這些分子研究,
研究出藥物,加速或減緩分子運動,達到抑制疾病的效果。
鄭惠春指出,近年來分子馬達成為非常熱門的研究主題,
其中許多分子馬達的機制已被解開,但動力蛋白卻是個例外。
雖然早在1960年代就已發現其存在,但半個世紀以來,科學家對其作用機制卻所知有限,
主要原因在於動力蛋白分子量極大,不易被大量純化,故鮮少有機會進一步定量分析。
為了解決純化和結晶不易的困難,她提出1種新構想,利用蛋白質工程的手法化繁為簡,
剪裁該動力蛋白,只保留核心部份,提高該蛋白的產率,並增加其結晶的成功率。
除了解決純化的問題之外,鄭惠春以X光繞射獲得動力蛋白的三維結構,
並與加州大學舊金山分校博士Gira Bhabha利用低溫電子顯微鏡技術,
揭開動力蛋白部份的運動機制,包括動力蛋白在三度空間的結構,
及它在運輸物質時,形狀的變化等,了解分子如何運作、作用,
這是世界上首次有辦法針對動力蛋白運動機制進行深入了解。
(2015-01-20 中國時報記者/徐養齡/新竹報導)
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